بیماری آلزایمر: بینش‌هایی پیرامون وزن مولکولی پایین و تجمع‌های سمی حاصل از آزمایش‌های آزمایشگاهی و کامپیوتری – مبنای مولکولی تجمع پروتئین آمیلوئید-بتا و تشکیل فیبریل ۲۰۱۲
Alzheimer’s Disease: Insights Into Low Molecular Weight And Cytotoxic Aggregates From In Vitro And Computer Experiments – Molecular Basis Of Amyloid-beta Protein Aggregation And Fibril Formation 2012

بیماری آلزایمر شایع‌ترین شکل زوال عقل سالمندی است که بیش از ۲۴ میلیون نفر در سراسر جهان را تحت تاثیر قرار می‌دهد. از نظر پاتولوژیک، این بیماری با سطوح غیرطبیعی بالای گره‌های نوروفیبریلاری ناشی از تجمع پروتئین تاو در نورون‌های مرده و در حال مرگ، و همچنین افزایش تعداد پلاک‌های پیری در قشر مغز و هیپوکامپ مشخص می‌شود. جزء اصلی پلاک‌های پیری، پروتئین کوچکی از ۳۹ تا ۴۳ اسید آمینه به نام آمیلوئید بتا (Aβ) است. تا کنون، هیچ درمانی نتوانسته است روند پیشرفت بیماری آلزایمر پراکنده و خانوادگی را کند نماید.

با این حال، شواهد زیادی نشان می‌دهد که الیگومرهای اولیه Aβ، گونه‌های سمی اصلی در بیماری آلزایمر هستند. یک استراتژی قدرتمند برای توسعه درمان‌های دارویی علیه آلزایمر، روشن کردن مسیرهای تشکیل الیگومر و تعیین ساختارهای تجمعات سمی است.

این کتاب دیدگاهی جامع از مطالعات آزمایشگاهی (in vitro) و درون‌تنی (in vivo) اخیر، همراه با شبیه‌سازی‌های کامپیوتری پیشرفته ارائه می‌دهد که برای افزایش درک خوانندگان از الیگومریزاسیون Aβ و تشکیل فیبریل طراحی شده‌اند. در عین حال، کتاب به بررسی پاتوژنز بیماری آلزایمر خانوادگی و پراکنده در سطح اتمی می‌پردازد.

این کتاب که توسط نویسندگان برجسته در زمینه‌های مربوطه نوشته شده است، برای همه دانشمندانی که روی بیماری آلزایمر کار می‌کنند، ارزشمند خواهد بود.

Alzheimer’s disease is the most common form of senile dementia, affecting more than 24 million people worldwide. It is characterised pathologically by abnormally high levels of neurofibrillary tangles resulting from the accumulation of tau protein in dead and dying neurons, and by elevated numbers of senile plaques in the cortex and hippocampus of the brain. The major component of senile plaques is a small protein of 39-43 amino acids called amyloid-β (Aβ). Thus far, no treatment has been shown to slow the progression of sporadic and familial Alzheimer’s disease.A large body of evidence points, however, to the early Aβ-formed oligomers as the primary toxic species in Alzheimer’s disease. A powerful strategy for developing pharmaceutical treatments against Alzheimer’s is to elucidate the pathways of oligomer formation and determine the structures of the toxic aggregates.This book provides a panoramic view across recent in vitro and in vivo studies along with state-of-the-art computer simulations, designed to increase the readers’ understanding of Aβ oligomerisation and fibril formation. At the same time, the book delves into the pathogenesis of familial and sporadic Alzheimer’s disease at the atomic level of detail.Written by leading authors in their respective fields, this book will be valuable to all scientists working on Alzheimer’s disease./a