الگوریتم ها و روش ها در بیوانفورماتیک ساختاری ۲۰۲۲
Algorithms and Methods in Structural Bioinformatics 2022

ساختار و عملکرد سه بعدی مولکول ها، چالش ها و فرصت های بسیاری را برای درک سیستم های بیولوژیکی ارائه می دهند. با در دسترس بودن روزافزون ساختارهای مولکولی و پیشرفت دقت در پیش بینی ساختارها و شبیه سازی های مولکولی، فضا برای پیشرفت الگوریتمی در بسیاری از مسائل تحلیلی و پیش بینی کننده، هم گسترده و هم عمیق است. برای پشتیبانی از این حوزه، مجموعه غنی ای از روش ها و الگوریتم ها در دسترس هستند که به طیف متنوعی از مسائل مهم مانند برهمکنش های پروتئین-پروتئین، اثر جهش ها بر ساختار و عملکرد پروتئین و تعیین ساختار پروتئین می پردازند. علی رغم پیشرفت های اخیر در این زمینه، به ویژه در زمینه تاخوردگی پروتئین با توسعه آلفافولد، بسیاری از مسائل هنوز حل نشده باقی مانده اند.
در این کتاب، ما بر روی تعدادی از موضوعات در بیوانفورماتیک ساختاری تمرکز می کنیم: شناسایی ساختاری با میکروسکوپ الکترونی کرایو (Cryo-EM)، بررسی کانفورماسیونی پروتئین، تبیین سطح اتصال مولکولی با استفاده از هندسه، اثر جهش ها، درج ها و حذف ها بر پایداری ساختاری پروتئین، و اتصال پروتئین-لیگاند.

The three-dimensional structure and function of molecules present many challenges and opportunities for developing an understanding of biological systems. With the increasing availability of molecular structures and the advancing accuracy of structure predictions and molecular simulations, the space for algorithmic advancement on many analytical and predictive problems is both broad and deep. To support this field, a rich set of methods and algorithms are available, addressing a variety of important problems such as protein-protein interactions, the effect of mutations on protein structure and function, and protein structure determination. Despite recent advancements in the field, in particular in protein folding with the development of AlphaFold, many problems still remain unsolved.
In this book we focus on a number of topics in Structural Bioinformatics: Cryo-EM structural detection, protein conformational exploration, elucidation of molecular binding surface using geometry, the effect of mutations, insertions and deletions on protein structural stability, and protein-ligand binding.