Sale
تجمعات پروتئینی آمیلوئیدساز غیرفیبریلی – سیتوتوکسین های رایجِ زیربناییِ بیماری های دژنراتیو ۲۰۱۲
Non-fibrillar Amyloidogenic Protein Assemblies – Common Cytotoxins Underlying Degenerative Diseases 2012
دانلود کتاب تجمعات پروتئینی آمیلوئیدساز غیرفیبریلی – سیتوتوکسین های رایجِ زیربناییِ بیماری های دژنراتیو ۲۰۱۲ (Non-fibrillar Amyloidogenic Protein Assemblies – Common Cytotoxins Underlying Degenerative Diseases 2012) با لینک مستقیم و فرمت pdf (پی دی اف)
| نویسنده |
Farid Rahimi, Gal Bitan |
|---|
۳۰ هزار تومان تخفیف با کد «OFF30» برای اولین خرید
| سال انتشار |
2012 |
|---|---|
| زبان |
English |
| تعداد صفحهها |
568 |
| نوع فایل |
|
| حجم |
8 Mb |
🏷️ قیمت اصلی: 200,000 تومان بود.129,000 تومانقیمت فعلی: 129,000 تومان.
هوشمصنوعی ترجمه کالیبو
توضیحات
معرفی کتاب تجمعات پروتئینی آمیلوئیدساز غیرفیبریلی – سیتوتوکسین های رایجِ زیربناییِ بیماری های دژنراتیو ۲۰۱۲
پروتئین های آمیلوئیدساز در بیش از 30 بیماری انسانی دخیل هستند. پروتئین های درگیر در هر بیماری، توالی های نامرتبط و ساختارهای بومی ناهمگونی دارند، اما همگی دستخوش تغییرات ساختاری می شوند تا پلیمرهای رشته ای تشکیل دهند. تجمعات رشته ای به طور پیشرونده در ضایعات خاص بیماری در بدن تجمع می یابند. شواهد قابل توجهی نشان می دهد که این ضایعات مرحله نهایی تاخوردگی نادرست پروتئین هستند، در حالی که عاملان اصلی ایجاد بیماری احتمالاً تجمعات محلول و غیررشته ای هستند که قبل از تجمعات بزرگتر ظاهر می شوند. تجمعات پروتئینی غیررشته ای از الیگومرهای کوچک و کم ترتیب گرفته تا گونه های کروی، حلقوی و پروتوفیبریلی متغیر هستند. اعتقاد بر این است که گونه های الیگومری، واسطه مکانیسم های بیماری زای مختلفی هستند که منجر به اختلال عملکرد سلولی، سمیت سلولی و از دست دادن سلول می شوند و در نهایت به تخریب خاص بیماری و بیماری سیستمیک ختم می گردند. بنابراین، آسیب شناسی های خاص، توسط انواع سلول های آسیب دیده، اندام ها، سیستم ها و پروتئین های درگیر تعیین می شوند. شواهد حاکی از آن است که گونه های الیگومری ممکن است ویژگی های ساختاری مشترک و احتمالاً مکانیسم های عمل مشترکی داشته باشند. در بسیاری از موارد، روابط متقابل ساختار-عملکرد بین تجمعات پروتئینی مختلف توصیف شده در شرایط آزمایشگاهی هنوز مبهم است. کشف رمز این همبستگی های پیچیده ساختار-عملکرد به درک مجموعه ای پیچیده از مکانیسم های بیماری زا کمک می کند که برخی از آنها ممکن است در بیماری های مختلف مشترک باشند، هرچند که بر انواع سلول ها و سیستم های مختلف تاثیر می گذارند.
توضیحات(انگلیسی)
Amyloid-forming proteins are implicated in over 30 human diseases. The proteins involved in each disease have unrelated sequences and dissimilar native structures, but they all undergo conformational alterations to form fibrillar polymers. The fibrillar assemblies accumulate progressively into disease-specific lesions in vivo. Substantial evidence suggests these lesions are the end state of aberrant protein folding whereas the actual disease-causing culprits likely are soluble, non-fibrillar assemblies preceding the aggregates. The non-fibrillar protein assemblies range from small, low-order oligomers to spherical, annular, and protofibrillar species. Oligomeric species are believed to mediate various pathogenic mechanisms that lead to cellular dysfunction, cytotoxicity, and cell loss, eventuating in disease-specific degeneration and systemic morbidity. The particular pathologies thus are determined by the afflicted cell types, organs, systems, and the proteins involved. Evidence suggests that the oligomeric species may share structural features and possibly common mechanisms of action. In many cases, the structure–function interrelationships amongst the various protein assemblies described in vitro are still elusive. Deciphering these intricate structure–function correlations will help understanding a complex array of pathogenic mechanisms, some of which may be common across different diseases albeit affecting different cell types and systems.
دیگران دریافت کردهاند
✨ ضمانت تجربه خوب مطالعه
بازگشت کامل وجه
در صورت مشکل، مبلغ پرداختی بازگردانده می شود.
دانلود پرسرعت
دانلود فایل کتاب با سرعت بالا
ارسال فایل به ایمیل
دانلود مستقیم به همراه ارسال فایل به ایمیل.
پشتیبانی ۲۴ ساعته
با چت آنلاین و پیامرسان ها پاسخگو هستیم.
ضمانت کیفیت کتاب
کتاب ها را از منابع معتیر انتخاب می کنیم.
