کاولیولین ها و کاوئولاها: نقش ها در پیام رسانی و سازوکارهای بیماری ۲۰۱۲
Caveolins and Caveolae: Roles in Signaling and Disease Mechanisms 2012

کاوهولاها فرورفتگی های فلاسک مانند به ابعاد ۵۰ تا ۱۰۰ نانومتر در غشای پلاسمایی هستند که عمدتاً از کلسترول و اسفنگولیپیدها تشکیل شده اند. با استفاده از تکنیک های مدرن میکروسکوپ الکترونی، کاوهولاها را می توان به صورت فرورفتگی های امگا شکل غشای پلاسمایی، کاوهولاهای کاملاً فرورفته، خوشه های انگورمانند از کاوهولاهای به هم پیوسته (کاوزوم)، یا به عنوان کانال های ترانس سلولی در نتیجه ادغام کاوهولاهای منفرد مشاهده کرد. خانواده ژنی کاولین از سه عضو متمایز به نام های Cav-1، Cav-2 و Cav-3 تشکیل شده است. پروتئین های Cav-1 و Cav-2 معمولاً به طور مشترک بیان می شوند و به ویژه در سلول های اپیتلیال، اندوتلیال و عضلات صاف و همچنین آدیپوسیت ها و فیبروبلاست ها فراوان هستند. از سوی دیگر، پروتئین Cav-3 به نظر می رسد مختص عضله باشد و بنابراین فقط در عضلات صاف، اسکلتی و قلبی بیان می شود. پروتئین های کاولین اولیگومرهای همو و/یا هترو با وزن مولکولی بالا تشکیل می دهند و توپولوژی غیرمعمولی را با قرار گرفتن دامنه های N و C ترمینال آن ها رو به سیتوپلاسم به خود می گیرند.

Caveolae are 50-100 nm flask-shaped invaginations of the plasma membrane that are primarily composed of cholesterol and sphingolipids. Using modern electron microscopy techniques, caveolae can be observed as omega-shaped invaginations of the plasma membrane, fully-invaginated caveolae, grape-like clusters of interconnected caveolae (caveosome), or as transcellular channels as a consequence of the fusion of individual caveolae. The caveolin gene family consists of three distinct members, namely Cav-1, Cav-2 and Cav-3. Cav-1 and Cav-2 proteins are usually co-expressed and particularly abundant in epithelial, endothelial, and smooth muscle cells as well as adipocytes and fibroblasts. On the other hand, the Cav-3 protein appears to be muscle-specific and is therefore only expressed in smooth, skeletal and cardiac muscles. Caveolin proteins form high molecular weight homo- and/or hetero-oligomers and assume an unusual topology with both their N- and C-terminal domains facing the cytoplasm.