Sale
تاشدگی اکسیداتیو پروتئین ها: اصول بنیادی، تنظیم سلولی و مهندسی ۲۰۱۸
Oxidative Folding of Proteins: Basic Principles, Cellular Regulation and Engineering 2018
دانلود کتاب تاشدگی اکسیداتیو پروتئین ها: اصول بنیادی، تنظیم سلولی و مهندسی ۲۰۱۸ (Oxidative Folding of Proteins: Basic Principles, Cellular Regulation and Engineering 2018) با لینک مستقیم و فرمت pdf (پی دی اف)
| نویسنده |
Matthias J Feige, Matthias J Feige |
|---|
۳۰ هزار تومان تخفیف با کد «OFF30» برای اولین خرید
| سال انتشار |
2018 |
|---|---|
| زبان |
English |
| تعداد صفحهها |
429 |
| نوع فایل |
|
| حجم |
30 Mb |
🏷️ قیمت اصلی: 200,000 تومان بود.129,000 تومانقیمت فعلی: 129,000 تومان.
هوشمصنوعی ترجمه کالیبو
توضیحات
معرفی کتاب تاشدگی اکسیداتیو پروتئین ها: اصول بنیادی، تنظیم سلولی و مهندسی ۲۰۱۸
تشکیل پیوندهای دی سولفیدی احتمالاً تاثیرگذارترین اصلاح پروتئین هاست. این پیوندها در میان اصلاحات پس از ترجمه پروتئین ها منحصر به فرد هستند زیرا می توانند با پیوند کووالانسی، بقایای سیستئین را که در توالی اولیه یک پروتئین از هم دور هستند، به هم متصل کنند. این امر پتانسیل آن را دارد که پایداری را به ساختارهای به طور کلی کم دوام پروتئین ها بدهد. با این حال، واکنش پذیری سیستئین ها هزینه ای دارد: پتانسیل تشکیل پیوندهای دی سولفیدی نادرست، تداخل با تاخوردگی یا حتی ایجاد تجمع. مجموعه ای پیچیده از ماشین آلات سلولی برای کاتالیز و هدایت این فرآیند وجود دارد: تسهیل تشکیل پیوند، مهار جفت های ناخواسته و بررسی نتایج. فقط در سال های اخیر مشخص شده است که این ماشین آلات سلولی تا چه اندازه با کمک کننده های تاخوردگی پروتئین، تعادل اکسیداتیو اندامک ها و هموستاز سلولی به طور کلی در ارتباط هستند.
این کتاب به طور جامع اصول اساسی تشکیل پیوند دی سولفیدی در پروتئین ها را پوشش می دهد و آنزیم های دخیل در تاخوردگی اکسیداتیو صحیح پروتئین های حاوی سیستئین را توصیف می کند. اهمیت بیوتکنولوژیکی و دارویی پروتئین ها، انواع آنها و نسخه های مصنوعی آنها به طور مداوم در حال افزایش است. در نتیجه، این کتاب یک منبع ارزشمند برای شیمیدانان پروتئین درگیر در تحقیق و تولید مرتبط است.
فهرست کتاب:
۱. جلد
۲. عنوان
۳. حق چاپ
۴. فهرست مطالب
۵. بخش اول: اصول و تحلیل تشکیل پیوند دیسولفیدی
۶. فصل ۱.۱ پیوندهای دیسولفیدی در تاخوردگی و پایداری پروتئین ۳
۷. فصل ۱.۲ تکنیکهای نظارت بر تشکیل پیوند دیسولفیدی و پتانسیل کاهش جفتهای سیستئین-سیستین در شرایط آزمایشگاهی و in vivo ۳۴
۸. فصل ۱.۳ تشخیص بلادرنگ شیمی تیول در پروتئینهای منفرد
۹. فصل ۱.۴ تحلیل تشکیل پیوند دیسولفیدی در پروتئینهای درمانی ۸۱
۱۰. بخش دوم: پیوندهای دیسولفیدی در پپتیدها و پروتئینها: ساختار، عملکرد و تکامل
۱۱. فصل ۲.۱ سازگاریهای تکاملی برای تاخوردگی پپتیدی غنی از سیستئین ۱۰۱
۱۲. فصل ۲.۲ تاخوردگی مجدد پروتئینها در شرایط آزمایشگاهی ۱۲۹
۱۳. فصل ۲.۳ پیوندهای دیسولفیدی آلوستریک ۱۵۲
۱۴. بخش سوم: تاخوردگی اکسیداتیو در سلول
۱۵. فصل ۳.۱ تشکیل و ایزومریزاسیون پیوند دیسولفیدی در اشریشیا کلی ۱۷۷
۱۶. فصل ۳.۲ تشکیل پیوند دیسولفیدی در میتوکندری ۲۰۵
۱۷. فصل ۳.۳ بینشهای ساختاری در مورد تشکیل پیوند دیسولفیدی و کنترل کیفیت پروتئین در شبکه آندوپلاسمی پستانداران ۲۲۴
۱۸. فصل ۳.۴ مکانیسمهای تاخوردگی پروتئین اکسیداتیو و کنترل کیفیت وابسته به تیول: داستانهای سیستئینها و سیستینها ۲۴۹
۱۹. فصل ۳.۵ تشکیل پیوند دیسولفیدی در پاییندست شبکه آندوپلاسمی ۲۶۷
۲۰. بخش چهارم: تاخوردگی اکسیداتیو و هومئوستازی سلولی/ارگانیسمی
۲۱. فصل ۴.۱ میکروبها چگونه با استرس اکسیداتیو مقابله میکنند ۲۸۷
۲۲. فصل ۴.۲ تشکیل پیوند دیسولفیدی در شبکه آندوپلاسمی ۳۰۶
۲۳. فصل ۴.۳ تنظیم ردوکس عملکرد شپرون Hsp۷۰ در شبکه آندوپلاسمی ۳۳۴
۲۴. فصل ۴.۴ تیوردوکسین و سیستمهای ردوکس سلولی: فراتر از کاهش پیوند دیسولفیدی پروتئین ۳۵۵
۲۵. بخش پنجم: مهندسی پیوندهای کووالانسی در پپتیدها و پروتئینها
۲۶. فصل ۵.۱ تثبیت پپتیدها و پروتئینها توسط پیوندهای دیسولفیدی مهندسی شده ۳۸۱
۲۷. فصل ۵.۲ رویکردهای گسترش کد ژنتیکی برای معرفی پیوندهای کووالانسی مصنوعی به پروتئینها در شرایط In Vivo ۳۹۹
۲۸. نمایه موضوعی
توضیحات(انگلیسی)
The formation of disulphide bonds is probably the most influential modification of proteins. These bonds are unique among post-translational modifications of proteins as they can covalently link cysteine residues far apart in the primary sequence of a protein. This has the potential to convey stability to otherwise marginally stable structures of proteins. However, the reactivity of cysteines comes at a price: the potential to form incorrect disulphide bonds, interfere with folding, or even cause aggregation. An elaborate set of cellular machinery exists to catalyze and guide this process: facilitating bond formation, inhibiting unwanted pairings and scrutinizing the outcomes. Only in recent years has it become clear how intimately connected this cellular machinery is with protein folding helpers, organellar redox balance and cellular homeostasis as a whole.
This book comprehensively covers the basic principles of disulphide bond formation in proteins and describes the enzymes involved in the correct oxidative folding of cysteine-containing proteins. The biotechnological and pharmaceutical relevance of proteins, their variants and synthetic replicates is continuously increasing. Consequently this book is an invaluable resource for protein chemists involved in realted research and production.
Table of Contents
1. Cover
2. Title
3. Copyright
4. Contents
5. Section I: Principles and Analysis of Disulfide Bond Formation
6. Chapter 1.1 Disulfide Bonds in Protein Folding and Stability 3
7. Chapter 1.2 Techniques to Monitor Disulfide Bond Formation and the Reduction Potential of Cysteine–Cystine Couples In vitro and In vivo34
8. Chapter 1.3 Real-time Detection of Thiol Chemistry in Single Proteins
9. Chapter 1.4 Analysis of Disulfide Bond Formation in Therapeutic Proteins 81
10. Section II: Disulfide Bonds in Peptides and Proteins: Structure, Function and Evolution
11. Chapter 2.1 Evolutionary Adaptations to Cysteine-rich Peptide Folding 101
12. Chapter 2.2 In vitro Refolding of Proteins 129
13. Chapter 2.3 Allosteric Disulfide Bonds 152
14. Section III: Oxidative Folding in the Cell
15. Chapter 3.1 Disulfide Bond Formation and Isomerization in Escherichia coli177
16. Chapter 3.2 Disulfide Bond Formation in Mitochondria 205
17. Chapter 3.3 Structural Insights into Disulfide Bond Formation and Protein Quality Control in the Mammalian Endoplasmic Reticulum 224
18. Chapter 3.4 Mechanisms of Oxidative Protein Folding and Thiol-dependent Quality Control: Tales of Cysteines and Cystines 249
19. Chapter 3.5 Disulfide Bond Formation Downstream of the Endoplasmic Reticulum 267
20. Section IV: Oxidative Folding and Cellular/Organism Homeostasis
21. Chapter 4.1 How Microbes Cope with Oxidative Stress 287
22. Chapter 4.2 Disulfide Bond Formation in the Endoplasmic Reticulum 306
23. Chapter 4.3 Redox Regulation of Hsp70 Chaperone Function in the Endoplasmic Reticulum 334
24. Chapter 4.4 Thioredoxin and Cellular Redox Systems: Beyond Protein Disulfide Bond Reduction 355
25. Section V: Engineering Covalent Linkages in Peptides and Proteins
26. Chapter 5.1 Stabilization of Peptides and Proteins by Engineered Disulfide Bonds 381
27. Chapter 5.2 Genetic Code Expansion Approaches to Introduce Artificial Covalent Bonds into Proteins In Vivo 399
28. Subject Index
✨ ضمانت تجربه خوب مطالعه
بازگشت کامل وجه
در صورت مشکل، مبلغ پرداختی بازگردانده می شود.
دانلود پرسرعت
دانلود فایل کتاب با سرعت بالا
ارسال فایل به ایمیل
دانلود مستقیم به همراه ارسال فایل به ایمیل.
پشتیبانی ۲۴ ساعته
با چت آنلاین و پیامرسان ها پاسخگو هستیم.
ضمانت کیفیت کتاب
کتاب ها را از منابع معتیر انتخاب می کنیم.
