Study on the Cellular Regulation and Function of Lysine Malonylation, Glutarylation and Crotonylation 2020
89,000 تومان
دانلود کتاب پزشکی بررسی سازماندهی سلولی و عملکرد لیزین مالونیلاسیون، گلوتاریلاسیون و کروتونیلاسیون
نویسنده |
Xiucong Bao |
---|---|
انتشارات |
Springer Nature |
زبان |
English |
تاریخ انتشار |
2020-03-20 |
تعداد صفحهها |
163 |
نوع فایل |
epub |
حجم |
48 Mb |
سال انتشار |
2020 |
امکان مطالعه در اپلیکیشن کالیبو
توضیحات
این کتاب یافتههای پیشگامانهای را در مورد توصیف سازمان و عملکرد سلولی سه تغییر پروتئین پس از ترجمه (PTMs) که اخیراً شناسایی شدهاند ارائه میکند: مالونیلاسیون لیزین (Kmal)، گلوتاریلاسیون (Kglu) و کروتونیلاسیون (Kcr). این به سه موضوع اصلی می پردازد: (1) تشخیص بسترهای Kmal با استفاده از یک گزارشگر شیمیایی، که اطلاعات مهمی در مورد شبکه های سلولی پیچیده تشکیل شده توسط Kmal فراهم می کند. (ب) شناسایی Kglu به عنوان یک PTM هیستون جدید و ارزیابی اثر مستقیم هیستون Kglu بر ساختار و دینامیک کروماتین. و (iii) نشان دادن ارزش Sirt3 به عنوان یک آنزیم تنظیم کننده دینامیک هیستون Kcr و رونویسی ژن، باز کردن راه های جدید برای بررسی اهمیت فیزیولوژیکی هیستون Kcr. در مجموع، این مطالعات اطلاعات مهمی را برای درک چگونگی ارتباط این PTMs با بیماریهای مختلف انسانی، و شناسایی اهداف درمانی برای اختلال در تنظیم این نشانگرهای پروتئینی جدید در بیماریهای مختلف انسانی ارائه میدهند.
توضیحات(انگلیسی)
This book presents pioneering findings on the characterization of cellular regulation and function for three recently identified protein posttranslational modifications (PTMs): lysine malonylation (Kmal), glutarylation (Kglu) and crotonylation (Kcr). It addresses three main topics: (i) Detecting Kmal substrates using a chemical reporter, which provides important information regarding the complex cellular networks modulated by Kmal; (ii) Identifying Kglu as a new histone PTM and assessing the direct impact of histone Kglu on chromatin structure and dynamics; and (iii) Revealing Sirt3’s value as a regulating enzyme for histone Kcr dynamics and gene transcription, which opens new avenues for examining the physiological significance of histone Kcr. Taken together, these studies provide information critical to understanding how these protein PTMs are associated with various human diseases, and to identifying therapeutic targets for the dysregulation of these novel protein markers in various human diseases.